#3377 Phospho-Histone H3 (Ser10) (D2C8) XP® Rabbit mAb |
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PhosphoSitePlus®：
| CSTコード | 包装 | 希望納入価格 (円) |
国内在庫  2019年8月21日15時40分 現在 |
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| #3377S | 100 μL | 72,000 | ログインすると国内在庫状況がご確認いただけます。
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| #3377T | 20 μL |  Custom Antibody Sampler Kitの構成品を選択できます。 5本以上を選択し、ページ右上のCartから製品確定書を発行してください。 尚、構成品の単品販売は致しておりません。 |
HISTONE H3 製品一覧 | #3377 が入っているAntibody Sampler キット一覧
| 感度 | 分子量 (kDa) | 抗体の由来 | 貯法 | |
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| 内在性 | 17 | Rabbit IgG | -20℃ |
| 種交差性 (社内試験済) |
交差する可能性がある種
社内試験はしていませんが、配列が100%相同であるため反応すると推定される種 |
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| ヒト、マウス、ラット、サル、ゼブラフィッシュ | - |
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3377 の推奨プロトコール 最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。 注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。 |
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ウェスタンブロッティング (1:1000)、免疫蛍光細胞染色 (IF-IC) (1:800)、フローサイトメトリー (1:1600)
| 特異性・感度 | |
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| 内在性レベルのSer10 がリン酸化されたHistone H3 タンパク質を検出します。Lys9 がアセチル化またはメチル化された時、Ser10 がリン酸化されたHistone H3 タンパク質を検出しません。また、Ser28 がリン酸化されたHistone H3 タンパク質とは交差しません。 |
| 使用抗原 | |
|---|---|
| ヒトのHistone H3 タンパク質のSer10 周辺領域 (合成リン酸化ペプチド) |
ホモロジー (相同性) 検索をご希望の場合 >>>
ホモロジー検索をご要望の際は、ご希望のサンプル種のアミノ酸配列とともにお問合せください。
| 社内データ |
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※下記の社内データは、すべて3377 の推奨プロトコールで実験した結果です。
Dot Blot-DNA
Peptide dot blot analysis demonstrating Phospho-Histone H3 (Ser10) (D2C8) XP® Rabbit mAb antibody specificity. Antibody binding to pre-coated histone H3 peptides is shown using Phospho-Histone H3 (Ser10) (D7N8E) XP® Rabbit mAb #53348,
Phospho-Histone H3 (Ser10) (D2C8) XP® Rabbit mAb #3377, and Phospho-Histone H3 (Ser10) Antibody #9701. As shown, Phospho-Histone H3 (Ser10) (D2C8) XP® Rabbit mAb detects histone H3 phosphorylated on Ser10; however, this antibody does not detect histone H3 phosphorylated on Ser10 when Lys9 is acetylated or methylated. In addition, this antibody does not cross-react with histone H3 phosphorylated on Ser28.
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from HeLa cells, either untreated or treated with nocodazole (100 ng/ml for 18 hours), using Phospho-Histone H3 (Ser10) (D2C8) XP® Rabbit mAb #3377 (upper) or Histone H3 Antibody #9715 (lower). Phospho-specificity of the antibody is shown by further treatment of the lysate with λ phosphatase.
IF-IC
Confocal immunofluorescent analysis of HeLa cells using Phospho-Histone H3 (Ser10) (D2C8) XP® Rabbit mAb (green). Actin filaments have been labeled with DY-554 phalloidin (red). Blue pseudocolor = DRAQ5® #4084 (fluorescent DNA dye).
Flow Cytometry
Flow cytometric analysis of Jurkat cells using Phospho-Histone H3 (Ser10) (D2C8) XP® Rabbit mAb versus propidium iodide (DNA content). The boxed population indicates Phospho-Histone H3 (Ser10) positive cells.
| バックグラウンド |
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Modulation of chromatin structure plays an important role in the regulation of transcription in eukaryotes. The nucleosome, made up of DNA wound around eight core histone proteins (two each of H2A, H2B, H3, and H4), is the primary building block of chromatin (1). The amino-terminal tails of core histones undergo various post-translational modifications, including acetylation, phosphorylation, methylation, and ubiquitination (2-5). These modifications occur in response to various stimuli and have a direct effect on the accessibility of chromatin to transcription factors and, therefore, gene expression (6). In most species, histone H2B is primarily acetylated at Lys5, 12, 15, and 20 (4,7). Histone H3 is primarily acetylated at Lys9, 14, 18, 23, 27, and 56. Acetylation of H3 at Lys9 appears to have a dominant role in histone deposition and chromatin assembly in some organisms (2,3). Phosphorylation at Ser10, Ser28, and Thr11 of histone H3 is tightly correlated with chromosome condensation during both mitosis and meiosis (8-10). Phosphorylation at Thr3 of histone H3 is highly conserved among many species and is catalyzed by the kinase haspin. Immunostaining with phospho-specific antibodies in mammalian cells reveals mitotic phosphorylation at Thr3 of H3 in prophase and its dephosphorylation during anaphase (11).
- Workman, J.L. and Kingston, R.E. (1998) Annu Rev Biochem 67, 545-79.
- Hansen, J.C. et al. (1998) Biochemistry 37, 17637-41.
- Strahl, B.D. and Allis, C.D. (2000) Nature 403, 41-5.
- Cheung, P. et al. (2000) Cell 103, 263-71.
- Bernstein, B.E. and Schreiber, S.L. (2002) Chem Biol 9, 1167-73.
- Jaskelioff, M. and Peterson, C.L. (2003) Nat Cell Biol 5, 395-9.
- Thorne, A.W. et al. (1990) Eur J Biochem 193, 701-13.
- Hendzel, M.J. et al. (1997) Chromosoma 106, 348-60.
- Goto, H. et al. (1999) J Biol Chem 274, 25543-9.
- Preuss, U. et al. (2003) Nucleic Acids Res 31, 878-85.
- Dai, J. et al. (2005) Genes Dev 19, 472-88.
| 使用例 |
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DRAQ5 is a registered trademark of Biostatus Limited.
XP is a registered trademark of Cell Signaling Technology, Inc.
Cell Signaling Technology is a trademark of Cell Signaling Technology, Inc.
本製品は試験研究用です。
